Все микроорганизмы подразделяют на три группы: высшие про-тисты (водоросли, грибы, простейшие); низшие протисты (эубак-терии, архебактерии, риккетсии и сине-зелёные водоросли) и неклеточные формы (прионы, вироиды и вирусы). Лишь ничтожная их часть в процессе эволюции приспособилась к паразитизму в организмах животных и человека. Микроорганизмы, способные вызывать инфекционные заболевания у человека, разделяют на пять основных типов: прионы, вирусы, бактерии, грибы и простейшие.
ПРИОНЫ
Прионы [от англ. proteinaceous infectious (particle), белковоподоб-ная инфекционная (частица)] - белковые инфекционные агенты, приводящие к развитию летальных неврологических заболеваний (губчатых энцефалопатий). Прионовые белки выделены как инфекционное начало скрепи у овец, спонгиоформной энцефалопатии крупного рогатого скота («коровье бешенство»), а у человека - куру, болезни Крбйтцфельдта-Якоба, синдрома Гёрстманна-Штрбйсслера-Шайнке-ра, амиотрофического лейкоспонгиоза и др. Прионы передаются ино-куляционно или алиментарным путём не только между особями одного биологического вида, но и между животными разных видов, в том числе между животным и человеком. Нормальный прионовый белок - трансмембранный гликопротеин PrP - кодируется одноимённым геном, функция этого связывающего медь гликопротеина неизвестна, его экспрессия нормально происходит в различных типах клеток. После трансляции матричной рибонуклеиновой кислоты (мРНК) полипептид PrPC подвергается а-спирализации, связывается с мембранами клеток и выполняет свои функции. Мутантные формы белка называют скрепиизоформными белками PrPSc (так как они впервые были выделены из нервных тканей овец, погибших от скрепи) PrP5' вместо а-спиралей образуют структуры, устойчивые к воздействию детергентов и протеаз и формирующие амилоидоподобные нерастворимые отложения. Таким образом, патогенез прионовых болезней связан не с подавлением функций PrP°, а с изменением характера укладки полипептидной цепи, то есть изменением конформации белка, и накоплением PrPSc. В результате формируются конгломераты в виде палочек или лент размером 25-550x11 нм. Эти прионовые формы белков устойчивы к кипячению, ультрафиолетовому (УФ) облучению, действию 70% этанола и формальдегида и сохраняются в тканях, фиксированных 10% формалином. Попадая в здоровый организм человека или животного, патологические конформеры способствуют постепенному отложению амилоидоподобных структур, в состав которых входят и нормальные белки PrPC (более подробно см. главу 35).