3.1. Общие представления о ферментах
Ферменты (энзимы) представляют собой белки-катализаторы. Подобно небелковым катализаторам они ускоряют достижение состояния химического равновесия в реакциях. Как и небелковые катализаторы, они катализируют те реакции, которые могут идти и в их отсутствие, только со значительно меньшей скоростью. При этом в процессе реакции они не расходуются.
В отличие от небелковых катализаторов ферменты обладают:
- значительно более высокой каталитической мощностью;
- высокой специфичностью каталитического действия;
- способностью проявлять эффект в мягких условиях (рН, близкое к нейтральному; температура в пределах 28–37 °С; нормальное давление).
Благодаря ферментам обеспечивается возможность последовательного и целенаправленного течения химических реакций в живых организмах и тем самым обеспечивается сама возможность существования живой материи. Это связано с тем, что характерной чертой живой материи является обмен веществ и подавляющее большинство химических превращений в живых организмах (до 85–90%) имеет каталитическую природу.
Ферменты — белки, обладающие каталитическими свойствами
Ферменты (энзимы) — от латинского слова fermentum (закваска). Они содержатся во всех живых организмах. По химической природе ферменты представляют собой белки. Проявление их каталитических свойств зависит от состояния физико-химических условий среды, в которой они функционируют
В чистом виде ферменты впервые были получены в 1926 г.
Денатурация ферментов сопровождается потерей их каталитических свойств
Уже в 30-е годы прошлого века были получены убедительные доказательства того, что ферменты представляют собой белки. Важным аргументом в пользу белковой природы ферментов послужило их свойство подвергаться денатурации. Причем, как и следовало ожидать, денатурация ферментов сопровождается потерей их каталитических свойств.
Мир ферментов чрезвычайно разнообразен. Они сильно различаются по молекулярной массе, которая колеблется от 10 до 1000 кДа. При этом ферменты в большинстве своем имеют значительно большую молекулярную массу, чем превращаемые ими вещества.
Среди ферментов имеются представители, которые являются простыми (химотрипсин, пепсин, рибонуклеаза и др.) или сложными белками (дегидрогеназы, трансферазы и др.).
Ферменты, представляющие собой сложные белки, имеют сходные характерные черты строения. В их состав входит:
- термолабильная часть, которая представляет собой белковый компонент и обозначается термином «апофермент»;
- термостабильная часть, представляющая собой небелковый компонент молекулы, — кофермент.
Наиболее просто устроенный кофермент представлен атомом металла (например, цинком в РНК-полимеразе, молибденом — в альдегидоксидазе и др.).
Небелковый компонент может по-разному связываться с апоферментом. В том случае если соединение обеспечивается прочной ковалентной связью, кофермент обозначается термином «простетическая группа» фермента (гем в составе ферментов гемопротеинов, флавиновая группа — в молекулах флавиновых дегидрогеназ и др.). Очень многие коферменты представляют собой производные витаминов.
В целом молекула активного фермента — сложного белка — обозначается термином «холофермент»:
холофермент = апофермент + кофермент.
Кофермент — небелковый компонент фермента, принимающий участие в акте катализа
Апофермент — белковая часть молекулы фермента
Простетическая группа — ковалентно связанный с апоферментом кофермент
Холофермент — молекула активного фермента — сложного белка, состоящая из апофермента и кофермента
Компартмент — пространственный специализированный отсек клетки, в котором осуществляются определенные метаболические процесс
Ферменты обладают характерной локализацией в клетках эукариот. Некоторые из них более или менее гомогенно распределены во внутриклеточных компартментах, а другие локализуются только в определенных структурах клетки. Среди ферментов, имеющих специфическое расположение в клетке, следует указать:
- 5'-нуклеотидазу и Na+-K+-АТФазу, которые связаны с наружной клеточной мембраной (плазмалеммой);
- арилсульфатазу, ассоциированную с эндоплазматическим ретикулумом;
- сукцинатдегидрогеназу, встроенную во внутреннюю митохондриальную мембрану;
- каталазу, локализующуюся в пероксисомах;
- лактатдегидрогеназу и аминотрансферазы, находящиеся в цитоплазме.