Глава 1. Аминокислоты, пептиды и белки

1.1. Структура и свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой аминопроизводные карбоновых кислот. В природе встречается более 300 их представителей, и 21 из них является обязательным структурным компонентом белков. Они обозначаются как «стандартные» протеиногенные аминокислоты.

Аминокислоты — амино производные карбоновых кислот

Стандартные аминокислоты — обязательный структурный компонент любого белка

Строение стандартных аминокислот соответствует следующей общей формуле:

где R — аминокислотный радикал.

Структура лишь одной аминокислоты — пролина — не соответствует ей (табл. 1.1). Это связано с тем, что пролин, собственно, и не является аминокислотой. Он представляет собой иминокислоту.

Таблица 1.1. Структура стандартных аминокислот

Стандартные аминокислоты, за исключением пролина, являются D-аминокислотами

В основу классификации амино кислот положены различия в полярности их радикала

Стандартные аминокислоты, за исключением пролина, являются α-ами­но­кис­ло­тами. В них аминогруппа в качестве заместителя располагается у α-уг­ле­род­ного атома.

В настоящее время существуют различные классификации стандартных аминокислот. Особое значение имеет классификация, предложенная А. Ленинджером. В ее основу положены различия в полярности аминокислотных радикалов (R) — их боковых цепей:

В состав молекул большинства аминокислот входит асимметрический (хиральный) углеродный атом. Асимметрический углеродный атом представляет собой атом углерода, связанный с четырьмя различными заместителями (рис. 1.1).

Рис. 1.1. Асимметрический углеродный атом (обозначен*)

Принимая во внимание особенности строения стандартных аминокислот, можно предположить, что все они, за исключением глицина, у которого α-углеродный атом связан с двумя атомами водорода, будут содержать в своем составе как минимум один асимметрический углеродный атом.

Асимметрический углеродный атом — атом углерода, связанный с четырьмя различными заместителями

Существует 2 ряда cтереоизомеров — D- и L-

Для молекул, содержащих асимметрический углеродный атом, присуще явление стереоизомерии. Они могут быть представлены стереоизомерами двух рядов — L и D. Принадлежность к соответствующему стереохимическому ряду определяется путем сравнения пространственной структуры молекулы с пространственной структурой молекулы эталонного соединения. В качестве эталонного соединения используют глицериновый альдегид. Как и все вещества, содержащие асимметрический углеродный атом, глицериновый альдегид представлен L- и D-стереоизомерами.

В качестве эталонного вещества, которое применяют для определения принадлежности стереоизомера к стереохимическому ряду, используется глицериновый альдегид

Молекулы аминокислот также существуют в форме стереоизомеров D- и L-ряда. Принадлежность аминокислоты к соответствующему сте­рео­хи­ми­ческому ряду определяется по положению ее α-аминогруппы в пространстве относительно углеводородного скелета. Если она располагается с той же стороны, что и гидроксильная группа у хирального углеродного атома L-гли­це­ри­но­вого альдегида, то аминокислота относится к L-сте­рео­хи­ми­чес­кому ряду, а если с той же стороны, что гидроксильная группа у хирального углеродного атома D-глицеринового альдегида, то аминокислота относится к D-ряду (рис. 1.2).

Рис. 1.2. Стереоизомеры аланина

Молекулы стереоизомеров D- и L-ряда являются зеркальным отражением друг друга. Они обладают одинаковыми химическими свойствами. Однако их физические свойства существенно различаются. Cтереоизомеры разных рядов обладают неодинаковой способностью вращать плоскость поляризованного луча света. В зависимости от направления вращения луча они подразделяются на право- (+) и левовращающие (–). Растворы стереоизомеров D- и L-ряда вращают плоскость поляризованного луча света на различный угол.

Стереоизомеры способны спонтанно превращаться друг в друга. Этот процесс получил название рацемизация. Процесс рацемизации можно описать в виде следующего уравнения:

L-аланин D-аланин.

В состав полипептидных цепей белков входят стереоизомеры только L-ряда

Стереоизомеры способны спонтанно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизация

В состав полипептидных цепей белков входят стереоизомеры только L-ряда. Однако в природе встречаются и D-стереоизомеры аминокислот. Они входят в состав микробных оболочек (D-фенилаланин), а также в структуру некоторых антибиотиков (грамицидин С) и др.

Нестандартные аминокислоты могут входить в состав только определенных белков

К нестандартным аминокислотам могут относиться производные стандартных аминокислот

Помимо стандартных аминокислот в состав белков могут входить и нестандартные аминокислоты. К ним относятся производные стандартных аминокислот — 4-ги­дро­кси­про­лин (производное пролина), 4-ги­дро­кси­ли­зин (производное лизина), дес­мо­зин (производное лизина), тиронин (про­из­вод­ное тирозина) и др. (рис. 1.3). Все эти аминокислоты входят в состав только определенных белков. Так, гидроксипролин и оксилизин являются структурными компонентами белка коллагена, десмозин — белка эластина, тиронин — белка тиреоглобулина.

Рис. 1.3. Нестандартные аминокислоты, встречающиеся в белках

Некоторые нестандартные аминокислоты могут вообще не входить в состав белков, хотя в значительных количествах присутствуют в организме. К ним относятся цитруллин, орнитин, диоксифенилаланин, гомоцистеин и др. (рис. 1.4).