Важным химическим компонентом тканей организма человека являются сложные белки. К ним относятся такие их представители, в состав которых помимо аминокислот, связанных друг с другом в полипептидную цепь (полипептидные цепи), входит еще и небелковый компонент.
Небелковый компонент (простетическая группа) может по-разному связываться с белковым (апопротеином). В одних случаях он прочно присоединяется к полипептидной цепи при помощи ковалентных связей (гемоглобин, флавопротеины и др.). В других случаях небелковый компонент соединяется с белком с помощью сил слабых взаимодействий, как, например, в нуклеопротеинах. Подобные представители сложных белков способны при определенных условиях легко диссоциировать на составные компоненты.
В качестве простетической группы в состав сложных белков могут входить молекулы, относящиеся к разным классам органических веществ (углеводы, липиды и др.). Реже небелковые компоненты сложных белков представлены неорганическими молекулами (остатками фосфорной кислоты) или же атомами металлов (железа, меди, молибдена и др.).
Сложные белки — белки, в состав которых помимо аминокислот, связанных друг с другом в полипептидную цепь (полипептидные цепи), входит еще и небелковый компонент
Простетическая группа — небелковый компонент сложного белка
Апопротеин — белковый компонент сложного белка
Включение небелкового компонента в состав белковой молекулы придает ей особые свойства
Включение в состав молекулы белка небелкового компонента придает ей особые свойства, не присущие свободной полипептидной цепи. Это обусловлено тем, что их связывание с полипептидной цепью вызывает изменение ее конформации. В результате происходит следующее:
- меняется структура активных участков белковой молекулы (активных центров ферментов, участков связывания рецепторных белков и белковых гормонов). Как следствие, модулируются каталитические свойства ферментов, изменяется сродство рецепторов к их лигандам и лигандов к рецепторам;
- изменяется устойчивость белка к гидролизу протеолитическими ферментами и к действию факторов денатурации;
- формируются условия для обратимого связывания лигандов, а значит, для их транспорта в организме и клетке;
- возникает возможность для встраивания белков в определенные внутриклеточные мембраны и обеспечения тем самым компартментализации обменных процессов внутри клетки и др.
Классификация сложных белков основана на различиях в структуре небелкового компонента
Классификация сложных белков:
◊ гликопротеины;
◊ липопротеины;
◊ нуклеопротеины;
◊ фосфопротеины;
◊ металлопротеины;
◊ хромопротеины и др.
Природа простетической группы, входящей в состав сложного белка, приобретает решающее значение в определении его свойств, выполняемой функции и локализации в клетке. С ней связано и все многообразие мира сложных белков. Именно строение небелкового компонента используется в качестве критерия в классификации сложных белков.
Согласно принятой в настоящее время классификации все сложные белки, в зависимости от химической структуры их небелкового компонента, подразделяют:
- на гликопротеины, включающие в свой состав углеводы;
- липопротеины, включающие в свой состав липиды;
- нуклеопротеины, включающие в свой состав нуклеиновые кислоты;
- фосфопротеины, включающие в свой состав остатки о-фосфорной кислоты;
- металлопротеины, включающие в свой состав атомы металлов;
- хромопротеины, включающие в свой состав окрашенные простетические группы.
Помимо этого, выделяются и другие группы сложных белков. К их числу относятся хромопротеины (окрашенные белки), флавопротеины (сложные белки, содержащие в своем составе флавиновую группу) и др.
Представленная выше классификация очень условна. Это связано с тем, что в зависимости от используемого признака одни и те же белки могут быть отнесены к разным группам. Так, гемопротеины, с одной стороны, относятся к хромопротеинам ввиду того, что их растворы имеют характерную красную окраску. С другой стороны, они относятся к металлопротеинам, так как содержат в своем составе атом железа. Фосфопротеины могут существовать в форме кальциевых солей, в связи с чем также могут быть отнесены к металлопротеинам.
Рассмотрим особенности строения, характерные свойства и биологическую роль отдельных представителей различных групп сложных белков.